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Obtención de biopéptidos reguladores del índice glucémico para alimentación funcional

  • Autores: Fernando Rivero-Pino
  • Directores de la Tesis: Emilia María Guadix Escobar (dir. tes.), Francisco Javier Espejo Carpio (dir. tes.)
  • Lectura: En la Universidad de Granada ( España ) en 2021
  • Idioma: español
  • Número de páginas: 250
  • Tribunal Calificador de la Tesis: Francisco García Camacho (presid.), Pedro Jesús García Moreno (secret.), Carme Güell Saperas (voc.), María Olga Martínez Augustin (voc.), Rocío Morales Medina (voc.)
  • Programa de doctorado: Programa de Doctorado en Química por la Universidad de Granada
  • Materias:
  • Enlaces
    • Tesis en acceso abierto en: DIGIBUG
  • Resumen
    • El objetivo de esta tesis doctoral es la obtención de péptidos moduladores del índice glucémico mediante la inhibición de dos enzimas clave en la digestión, la dipeptidilpeptidasa IV (DPP-IV) y la α-glucosidasa, a partir de proteínas alimentarias procedentes de fuentes sostenibles, y especialmente en proteína de insecto dados sus beneficios y su novedad a día de hoy. En esta tesis doctoral se han estudiado 9 fuentes de proteínas para la producción de péptidos bioactivos. La elección de las fuentes está basada en un criterio de revalorización de recursos de manera sostenible. Las fuentes de proteína (porcentaje de proteína indicado entre paréntesis) empleadas fueron: músculo de sardina procedente de descartes de pesca (19,6 %), harinas vegetales comerciales: Patata (81 %), guisante (80 %), soja (85 %), altramuz (32,5 %), garbanzo (50,9 %), lenteja (46,2 %) y quinoa 59,4%), y harina de gusano de la harina, Tenebrio molitor (55 %). Las proteasas utilizadas fueron subtilisina (EC 3.4.21.62), serino-proteasa de alto espectro, es decir, no específica; tripsina pancreática (EC 3.4.21.4), serino-proteasa específica para los aminoácidos lisina y arginina mayoritariamente; ficina (EC 3.4.22.3), una cisteino-proteasa y Flavourzyme 1000L™ (3.4.11.1), un complejo enzimático de exo-proteasas (es decir, aminopeptidasas y dipeptidasas).


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