Ayuda
Ir al contenido

Dialnet


Efeito do ultrassom aplicado a baixa temperatura na extração e modificação de proteinas de sub-produtos da indústria pesqueira

    1. [1] Universidade Federal de Santa Maria

      Universidade Federal de Santa Maria

      Brasil

  • Localización: Ciencia rural, ISSN 0103-8478, Vol. 55, Nº. 2, 2025
  • Idioma: portugués
  • Títulos paralelos:
    • Ultrasound applied at low temperature on the extraction and modification of proteins from by-products of the fishing industry
  • Enlaces
  • Resumen
    • português

      Este estudo explorou o uso exclusivo do ultrassom (US) para extrair proteínas das espinhas dorsais da carpa-capim (Ctenopharyngodon idella) em baixas temperaturas e examinou seu impacto na hidrofobicidade, solubilidade, perfil eletroforético e níveis de sulfidrilas. As espinhas dorsais foram tratadas com 35 e 130 kHz por 20, 30 e 40 minutos a 14 ºC, resultando em duas frações de proteínas: sólida (TPS) e líquida (TPL). O US aumentou o rendimento em comparação com a fração não sonificada. TPL (35 kHz) apresentou uma redução de 16% nos níveis totais e livres de sulfidrila e um aumento de 25% na hidrofobicidade. O US induziu alterações na conformação proteica e na intensidade das bandas, especialmente entre 25 e 100 kDa para TPL a 130 kHz e abaixo de 30 kDa para TPS a 35 kHz. Este estudo demonstrou a eficácia do US na extração e na modificação de algumas propriedades das proteínas de subprodutos de peixe, facilitando assim seu emprego no desenvolvimento de produtos alimentícios inovadores.

    • English

      This study explored the use only of ultrasound (US) for extracting proteins from grass carp (Ctenopharyngodon idella) backbones at low temperature and examined its impact on hydrophobicity, solubility, electrophoretic profile, and sulfhydryl levels. Backbones were treated with 35 and 130 kHz for 20, 30, and 40 minutes at 14 ºC, resulting in two protein fractions: solid (TPS) and liquid (TPL). US increased yield compared to the non-sonicated fraction. TPL (35 kHz) exhibited a 16% reduction in total and free sulfhydryl levels and a 25% increase in hydrophobicity. US induced protein conformation and band intensity alterations, particularly between 25 to 100 kDa for TPL at 130 kHz and below 30 kDa for TPS at 35 kHz. This study demonstrated the efficacy of US for protein extraction from fish by-products and its capacity to modify protein characteristics, facilitating the development of innovative food products.


Fundación Dialnet

Dialnet Plus

  • Más información sobre Dialnet Plus

Opciones de compartir

Opciones de entorno