Estudio cinético de la reacción de hidrólisis de lecitina de soja pura en polvo con fosfolipasa A2 inmovilizada

• Autores: C. Camusso, N. Zaritzky, B. Maroto
• Localización: Grasas y aceites, ISSN-e 1988-4214, ISSN 0017-3495, Vol. 52, Nº 1, 2001, págs. 33-37
• Idioma: español
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• Resumen

  • La enzima fosfolipasa A2 inmovilizada promueve la reacción hidrolítica de lecitina de soja pura en polvo liberando un mol de ácido graso de la posición C-2. El principal propósito de este trabajo fue determinar los parámetros cinéticos de la reacción cuando la enzima fue adsorbida sobre alúmina o sobre DEAE-sephadex. Las mejores condiciones para la reacción son: temperatura 45-48ºC: concentración de iones Ca 6 mM y pH 8,65. Las concentraciones de sustrato ensayadas fueron 6,3; 12,7; 19 y 25 mM trabajando en un reactor tipo batch y con la enzima inmovilizada. El tiempo de incubación no modificó la actividad enzimática. La actividad hidrolítica de fosfolipasa A2 adsorbida sobre alúmina o sobre sephadex fue menor que la de la enzima soluble porque las propiedades intrínsecas de la enzima se modificaron con la inmovilización. Para concentraciones de sustrato entre 6 y 19 mM las constantes de velocidad para cinética de 1er orden fueron k = 9,88.10-2 min-1 para enzima inmovilizada sobre alúmina y k = 1,766.10-1 min-1 para enzima inmovilizada sobre DEAE-sephadex. Para los mismos soportes, pero a mayores concentraciones de sustrato (25mM) las constantes de velocidad para cinética de orden cero fueron k = 1,62.10-3 mol.l-1min-1 (alúmina) y k = 3,58. 10-3 mol.l-1 min-1 ( DEAE-sephadex).