Resumen de Obtención de fracciones enriquecidas de a-lactoalbúmina y b-lactoglobulina usando cromatografía de intercambio iónico en escala semipreparativa
Jane Selia dos Reis Coimbra, Edwin E. García Rojas, Luis A. Minim, Abraham D. Giraldo Zúñiga, Valeria P. R. Minim
En el presente trabajo fue desarrollado un proceso cromatográfico en escala semipreparativa para la purificación de las proteínas del lactosuero alfa-lactoalbúmina (alfa-la) beta-lactoglobulina (beta-lg). Para este fin fue utilizado el sistema AKTA purifier, equipado con una columna HR 101/10 empaquetada con la resina de intercambio de aniones Accell Plus QMA. Los resultados mostraron que hubo una adsorción selectiva de alfa-la y beta-lg (35, 05% de alfa-la y 61, 08% de beta-lg). Para la elucción de las proteínas fueron testadas diferentes soluciones buffer como fases moviles y diferentes tipos de gradientes de fuerza iónica. En esta etapa fueron obtenidas varias fracciones conteniendo alfa-la y beta-lg en diferentes proporciones. Con el uso de acetato de sodio y agua se obtuvieron dos fracciones, la primera compuesta 35, 51% de alfa-ja y 63% de beta-lg y la segunda 9, 92% de alfa-la y 85, 65% de beta-lg.
