Characterization of polyphenol oxidase of soursop (Annona muricata L.) fruit and a compartive study of its inhibition in enzime extract and in pulp.

• Autores: Pushkar Singh Bora, H.J. Holschuh, M.A. da Silva Vasconcelos
• Localización: Ciencia y tecnología alimentaria: Revista de la Asociación de Licenciados en Ciencia y Tecnología de los Alimentos de Galicia, ISSN 1135-8122, Vol. 4, Nº. 4, 2004, págs. 267-273
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Caracterización de polifenoloxidasa de froitos de guanábana (Annona muricata L.) e estudio comparativo da súa inhibición en extractos de enzima e en pulpa.
  • Caracterización de polifenoloxidasa de frutos de guanábana (Annona muricata L.) y estudio comparativo de su inhibición en extractos de enzima y en pulpa.
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• Resumen

  • Se obtuvo un extracto crudo de enzima conteniendo polifenoloxidasas (PPO) de frutos maduros de Guanábana (Annona muricata L.) por extracción con 0,2 M tampón fosfato (pH 7,5) conteniendo 0,5 M NaCl, seguido de precipitación con 20, 40, 60 y 80% de saturación de sulfato amónico y diálisis con agua destilada a 4ºC. El máximo de actividad de PPO se observó en la fracción de proteína obtenida con 60% de saturación sulfato amónico. Se estudió el efecto del pH (3 a 8,8), temperatura (20 a 60ºC) y inhibidores químicos (ácido ascórbico, EDTA y SO2) a varias concentraciones, sobre la actividad de PPO. Los óptimos de pH y temperatura para la actividad de PPO fueron 7,5 y 32ºC, respectivamente. Mientras que para los inhibidores químicos, ácido ascórbico y SO2 fueron casi igual de efectivos, pero EDTA mostró un bajo efecto inhibidor.Se obtuvo un 61,9 y 71,5% de inhibición de PPO con 0,28 mM y 0,84 mM de concentración de ácido ascórbico, mientras que con 0,78 mM y 2,34 mM de concentración de SO2 obtuvo un 55,4 y 70,2% de inhibición, respectivamente. Calentando el extracto enzimático a 70, 80, 90 y 95ºC durante 6 s, se redujo a 15,2, 49,5, 84,8 y 95,1% la actividad de PPO, respectivamente. Al pH natural de la pulpa (4,3), SO2 a la concentración del extracto enzimático 3,9 mM redujo la actividad específica de PPO desde 60 a 8,4 U/mg proteína en extracto enzimático parcialmente purificado (PPEE), mientras que en la pulpa la actividad específica se retuvieron 22,5 U/mg de proteína. Calentando PPEE a 80ºC a pH 4,3 (ph natural de la pulpa) por 14 s se redujo la actividad enzimática específica de 60,0 a 11,0 U/mg y calentando 8 min a 9,0 U/mg de proteina.

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