Cinética de formación de cápsulas de alginato cálcico. Co-encapsulación del sistema enzimático glucosa oxidasa-catalasa
- Autores: Ana Maria Blandino Garrido
- Directores de la Tesis: Domingo Cantero Moreno (dir. tes.), Manuel Macías García (codir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Cádiz ( España ) en 1998
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Vicente Flores Luque (presid.), M.J. Muñoz Cueto (secret.), Manuel Caballero Romero (voc.), Manuel Galán Vallejo (voc.), Ana María Troncoso González (voc.)
- Materias:
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- Resumen
El objetivo primordial del trabajo presentado en la memoria, es el estudio y modelado del comportamiento cinético de las enzimas glucosa oxidasa y catalasa co-inmovilizadas en cápsulas de alginato cálcico. La primera de estas enzimas, cataliza la oxidación de la glucosa a ácido glucónico; sin embargo, presenta el inconveniente de que es desactivada irreversiblemente por el otro producto formado en la reacción: el peróxido de hidrógeno.
De ahí, que se haya recurrido a la introducción de la enzima CAT, que actúa descomponiendo el peróxido de hidrógeno formado, protegiendo a la enzima principal GOD.
El sistema enzimático GOD/CAT tiene numerosas aplicaciones industriales en todos aquellos procesos en los cuales resulta beneficioso la eliminación de la glucosa, o bien la formación de ácido glucónico. Generalmente, todos estos procesos implican una previa inmovilización de las enzimas en un soporte adecuado. La inmovilización efectiva del biocatalizador puede conseguirse mediante el empleo de diversas técnicas; sin embargo, una de las más utilizadas es la encapsulación en una matriz del gel, que consiste en cofinar la enzima en solución dentro de una cápsula constituida por una membrana semipermeable.
Básicamente las principales ventajas de este método de inmovilización son dos: permitir un contacto adecuado con el sustrato, dado que la enzima se encuentra en solución, y posibilitar la inmovilización de varias enzimas en un solo paso.
No obstante, pese a estas innegables ventajas, la productividad de la enzima inmovilizada es generalmente menor que la de la enzima en solución.
A ello contribuyen una serie de factores, siendo el más importante de éstos, la resistencia a la transferencia de materia impuesta por la matriz de gel para los sustratos y productos; de entre los otros factores distintos de los puramente difusionales, puede destacarse: los posibles cambios conformacionales que se producen durante el p
