Expresion y secrecion de proteinas heterologas en lactobacillus casei
- Autores: Isabel Perez-Arellano
- Directores de la Tesis: Gaspar Pérez Martínez (dir. tes.)
- Lectura: En la Universitat de València ( España ) en 2002
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Daniel Ramón Vidal (presid.), Francisco J. Silva (secret.), Sergi Ferrer Soler (voc.), Jan Maarten van Dijl (voc.), Paloma López García (voc.)
- Materias:
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- Resumen
En esta tesis se han desarrollado dos subfamilias de vectores de clonación para L. Casei (una con origen PAMB1 y la otra con origen PWV01) Además se ha construído un vector de expresión con el promotor de la lactosa y se ha expresado la proteina verde fluorescente, la betaglucuronidasa. Se han hecho estudios con este promotor sobre su estabilidad y sus caracteristicas estructurales.
Se ha secretado la a amilasa de bolicheniformis con el promotor de la lactosa y se ha comparado con otros vectores con el mismo gen reporte.
Se han visto diferentes tasas de expresión y secreción en distintos azucares, explicados parcialmente por un efecto de regresión por catabolito.
Se ha secretado la VP8* en L. Lactis en cantidades de O.S. Pg/ml y se ha visto que retiene su capacidad hemoaglutinante.
Se ha secretado la VP8* en L.Casei y se ha hecho un estudio sobre las condiciones optimas de secreción. Se ha bisto que el procesado de la VP8* en esta construcción depende de la temperatura, y no se realiza a 30ºC.
