1. Se han purificado a partir de sobrenadantes de 290.000 x g de celulas de e.Coli dos actividades enzimaticas diferentes capaces de hidrolizar ap3a. La primera es una actividad especifica dependiente de mg2+, y la segunda ha resultado ser una 5'-nucleotidasa descrita previamente. 2. La ap3a-mg hidrolasa se ha purificado 270 veces y presenta las caracteristicas siguientes: a) estricta dependencia del cation mg2+.B) la km para el ap3a-mg fue de 12 um y los productos de la reaccion fueron adp y amp. C) el peso molecular fue de 36.000. 3. A partir de sobrenadantes de 290.000 xg de extratos de e. Coli obtenidos por sonicacion, o a partir del fluido obtenido tras choque osmotico, se purifico una actividad enzimatica, dependiente de mn2+, capaz de hidrolizar de forma inespecifica dinucleosidos polifosfatos. 4. Por cromatografia en mono q se obtuvieron dos isoformas que hidrolizaban los siguientes sustratos con las velocidades maximas relativas que se indican entre parentesis: ap3a (100), gp3g(101), ap2a(112), ap4a(15), adp-rib(132), udp-glc (58), adp-glc (15), atp(270), adp(235), amp(228), ribosa-5-p(175), bis(p-nitrofenilfosfato)(365).
© 2001-2024 Fundación Dialnet · Todos los derechos reservados