1. SE HAN PURIFICADO A PARTIR DE SOBRENADANTES DE 290.000 X G DE CELULAS DE E.COLI DOS ACTIVIDADES ENZIMATICAS DIFERENTES CAPACES DE HIDROLIZAR AP3A. LA PRIMERA ES UNA ACTIVIDAD ESPECIFICA DEPENDIENTE DE MG2+, Y LA SEGUNDA HA RESULTADO SER UNA 5'-NUCLEOTIDASA DESCRITA PREVIAMENTE.
2. LA AP3A-MG HIDROLASA SE HA PURIFICADO 270 VECES Y PRESENTA LAS CARACTERISTICAS SIGUIENTES: A) ESTRICTA DEPENDENCIA DEL CATION MG2+.B) LA KM PARA EL AP3A-MG FUE DE 12 UM Y LOS PRODUCTOS DE LA REACCION FUERON ADP Y AMP.
C) EL PESO MOLECULAR FUE DE 36.000.
3. A PARTIR DE SOBRENADANTES DE 290.000 XG DE EXTRATOS DE E. COLI OBTENIDOS POR SONICACION, O A PARTIR DEL FLUIDO OBTENIDO TRAS CHOQUE OSMOTICO, SE PURIFICO UNA ACTIVIDAD ENZIMATICA, DEPENDIENTE DE MN2+, CAPAZ DE HIDROLIZAR DE FORMA INESPECIFICA DINUCLEOSIDOS POLIFOSFATOS.
4. POR CROMATOGRAFIA EN MONO Q SE OBTUVIERON DOS ISOFORMAS QUE HIDROLIZABAN LOS SIGUIENTES SUSTRATOS CON LAS VELOCIDADES MAXIMAS RELATIVAS QUE SE INDICAN ENTRE PARENTESIS: AP3A (100), GP3G(101), AP2A(112), AP4A(15), ADP-RIB(132), UDP-GLC (58), ADP-GLC (15), ATP(270), ADP(235), AMP(228), RIBOSA-5-P(175), BIS(P-NITROFENILFOSFATO)(365).
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