Estudio comparativo de la actividad de la lactato deshidrogenasa "in situ" y purificada de células de "E. coli"
- Autores: Félix Busto Ortiz
- Directores de la Tesis: Eduardo Cadenas Bergua (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de León ( España ) en 1980
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Eduardo Cadenas Bergua (presid.), María Jesús Puertas Gallego (secret.), Justino Burgos González (voc.), Santiago Gascon Muñoz (voc.), Jorge Bozal Fes (voc.)
- Materias:
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- Resumen
Se ha hecho un estudio comparativo de la actividad de la ldh in situ y purificada de celulas de e. Coli ml-308 en el rango de ph comprendido entre 5 0 y 9 0 encontrandose que para la enzima in situ existe inhibicion por piruvato entre ph 6 0 y 7 0 mientras que para la enzima purificada no se ha detectado dicho efecto en el rango de ph estudiado. El efecto de inhibicion es compatible con una inhibicion competitiva. Para la enzima purificada se ha encontrado que existen interacciones homotropicas positivas con piruvato y nadh a todos los valores de ph estudiados excepto a ph 5 0 mientras que para la enzima in situ no se ha detectado el efecto. Tanto para la enzima in situ como purificada los valores de km para el piruvato son independientes de la concentracion de nadh y dicho valor aumenta al hacerlo el ph con respecto a nadh la km es independiente de la concentracion de piruvato y no parece estar afectada de forma significativa por el ph. El mecanismo de accion de la enzima es secuencial. Se ha determinado la existencia de los grupos prototropicos importantes de la enzima in situ y purificada involucrados tanto en union como en catalisis.
