Raman Spectroscopy investigate structural change of rice bran protein induced by three oxidants

• Linyi Zhou ^[1] ; Min Zhang ^[1] ; Jieyi Cheng ^[1] ; Zhongjiang Wang ^[2] ; Zengwang Guo ^[2] ; Bailiang Li ^[2]
  1. [1] Beijing Technology and Business University

     Beijing Technology and Business University

     China

     
  2. [2] Northeast Agricultural University

     Northeast Agricultural University

     China

     
• Localización: CyTA: Journal of food, ISSN 1947-6337, ISSN-e 1947-6345, Vol. 20, Nº. 1, 2022, págs. 149-157
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Cambio estructural de la proteína del salvado de arroz inducido por tres oxidantes e investigado mediante espectroscopia Raman
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• Resumen
  • español

    Este estudio se propuso investigar los efectos de la peroxidación lipídica en la estructura de la proteína del salvado de arroz (RBP) empleando espectroscopia Raman. Para provocar la peroxidación lipídica se eligieron el dihidrocloruro de 2,2’-azobis (2-amidinopropano) (AAPH), la acroleína y el malondialdehído (MDA). La incubación de la RBP con una concentración creciente de los tres oxidantes dio lugar a la generación gradual de derivados carbonílicos de las proteínas. Los espectros Raman obtenidos permiten inferior que una baja concentración de AAPH y de acroleína disminuyó el porcentaje de α-hélice y de β-hoja, que, en cambio, aumentó con la concentración de MDA. Las intensidades Raman de los residuos de triptófano de la RBP oxidada por el AAPH y la acroleína aumentaron inicialmente, para luego disminuir con la concentración de oxidación. Tras el tratamiento con MDA, las intensidades Raman correspondientes a los residuos de Trp aumentaron y posteriormente se redujeron, mientras que la ratio de dobletes de Tyr de la RBP disminuyó, para después aumentar con la concentración de oxidación. El cambio estructural inducido por la oxidación de la RBP y detectado con la espectroscopia Raman puede ayudar a precisar la función de las características de la RBP y controlar el ajuste de las condiciones de almacenamiento.

  • English

    The effects of lipid peroxidation on rice bran protein (RBP) structure was examined through Raman Spectroscopy. 2,2’-azobis (2-amidinopropane) dihydrochloride (AAPH), acrolein, and malondialdehyde (MDA) are chosen for lipid peroxidation. Incubation of RBP with the increasing concentration of three oxidants resulted in a gradual generation of protein carbonyl derivatives. It can be deduced from the Raman spectra that a low concentration of AAPH and acrolein both decreased the percentage of α-helix and β-sheet, which increased with MDA concentration. The Raman intensities of tryptophan residues of oxidized RBP by AAPH and acrolein, both initially increased and then decreased with oxidation concentration. After MDA treatment, the Raman intensities corresponding to Trp residues and Tyr doublet ratio of RBP were increased and then decreased, and decreased and then increased with oxidation concentration, respectively. The structural change induced by RBP oxidation with the Raman Spectroscopy can aid in refining the function of RBP characteristics and control the adjustment of the storage condition.