Resumen de Antioxidant, angiotensin-converting enzyme, and α-amylase inhibitory activities of protein hydrolysates of Leucaena leucocephala seeds

Iván Balderas León, Diana K. Baigts-Allende, Anaberta Cardador Martínez

• español

  El concentrado proteico y las fracciones de globulinas y glutelinas del cotiledón de semillas de Leucaena leucocephala (LLS) fueron hidrolizados con Alcalasa, Tripsina y α-quimotripsina hasta 180 min. El grado de hidrólisis (DH), actividades antioxidante e inhibitoria de las enzimas convertidora de angiotensina (ACE-I) y α-amilasa fueron medidas. Los grados de hidrólisis más altos fueron 76.75% y 82.71% para los hidrolizados de globulina-α quimotripsina y glutelina-Alcalasa, respectivamente. El hidrolizado de glutelina con Tripsina mostró la mayor actividad antioxidante con DPPH, mientras que el hidrolizado de globulina con alcalasa fue el más alto a los 180 min en el método ABTS. La mayor actividad de ACE-I (95.44%) se observó en el hidrolizado de globulinas-Alcalasa. Por el contrario, el hidrolizado de glutelinas-Alcalasa a los 100 min mostró la mayor actividad. Se obtuvieron concentrados proteicos e hidrolizados con un contenido de mimosina relativamente bajo. Estos resultados indican la posibilidad de obtener péptidos bioactivos a partir del cotiledón de LLS usando digestión enzimática los cuales podrían utilizarse en alimentos funcionales con efectos fisiológicos.

• English

  The Leucaena leucocephala seeds (LLS) cotyledon proteins, globulins, and glutelins were independently hydrolyzed by Alcalase, Trypsin, and α-Chymotrypsin up to 180 min. The degree of hydrolysis (DH), antioxidant, ACE-inhibitory, and α-Amylase inhibition were assessed. The higher DH values were 76.75% and 82.71% for globulin α-Chymotrypsin, and glutelin Alcalase hydrolysates, respectively. The glutelin hydrolyzed with Trypsin showed the higher DPPH• antioxidant activity while the higher ABTS antioxidant activity was for globulin Alcalase hydrolysate after 180 min digestion. The highest ACE-inhibitory activity was 95.44% for globulin-Alcalase hydrolysate at 180 min; while, for the α-Amylase inhibition assay, glutelin-Alcalase showed the highest values at 100 min of reaction. LLS cotyledon protein concentrates and hydrolysates with relatively low mimosine content were obtained after protein extraction. Such findings indicate the possibility of getting bioactive peptides from LLS cotyledon proteins using enzyme digestions and might be utilized for functional foods with physiological enhancer effects.