Changes in myoglobin content in pork Longissimus thoracis muscle during freezing storage

• Jonathan Coria-Hernández ^[1] ; Rosalía Meléndez-Pérez ^[1] ; Abraham Méndez-Albores ^[1] ; José Luis Arjona-Román ^[1]
  1. [1] Universidad Nacional Autónoma de México

     Universidad Nacional Autónoma de México

     México

     
• Localización: Revista Mexicana de Ciencias Pecuarias, ISSN 2007-1124, ISSN-e 2448-6698, Vol. 11, Nº. 3, 2020, págs. 651-668
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Cambios en el contenido de mioglobina en el músculo porcino Longissimus thoracis durante el almacenamiento en congelación
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  • español

    En este estudio se utilizó el músculo porcino Longissimus thoracis, el cual se congeló en una cámara y descongeló bajo condiciones controladas. Se evaluó el perfil de color y la mioglobina superficial. Se realizó un análisis térmico mediante calorimetría diferencial de barrido modulada (MDSC) y espectroscopia de infrarrojo por transformada de Fourier con reflectancia total atenuada (FTIR-ATR). Se observaron efectos importantes en la mioglobina debido al proceso de congelación-descongelación en parámetros como el pH, la luminosidad (L*) y el índice de saturación, así como las energías de activación (Ea) y entalpía (ΔH) de desnaturalización entre las formas de mioglobina. En la carne cruda se encontró una mayor proporción de desoximioglobina y en las muestras congeladas-descongeladas la metamioglobina era la forma más abundante, lo que indica que hay efectos significativos que se correlacionan con los cambios en las coordenadas triestímulo y con los parámetros térmicos y químicos en la carne de cerdo.

  • English

    In this study, pork Longissimus thoracis muscle was used, which was frozen in a chamber and thawed under controlled conditions. The color profile and the surface myoglobin were evaluated. A thermal analysis was performed by modulated differential scanning calorimetry (MDSC), and Fourier-transform infrared spectroscopy with attenuated total reflection (FTIRATR). It was found that there were important effects in myoglobin due to the freeze-thawing process in parameters such as pH, luminosity (L*), and chroma values, as well as in activation energies (Ea) and denaturation enthalpy (ΔH) between myoglobin forms. In raw meat, it was found that there was a greater proportion of deoxymyoglobin, and in frozen-thawed samples, metmyoglobin was the most abundant form, indicating that are significant effects which are correlated with the changes in tri-stimulus coordinates and with the thermal and chemical parameters in pork meat.