La actividad proteolítica del músculo de pota (Todaropsis eblanae) fue máxima a 40 y 65º C. En todo el intervalo de pH (1,5-9,5) estudiado se observaron diversos picos de actividad proteolítica según la presencia de proteasas activas a pH ácido, neutro y alcalino, y de la temperatura. La gran inhibición ejercida a pH ácido del inhibidor trans-epoxisuccinil-L leucin, amino-4-guanidin, butano (E-64) reveló la predominancia de cisteín proteasas lisosomales (catepsinas) cuyo máximo de actividad se dio a 65º C. A 65ºC y a pH 5.5 se detectó también la actividad de metaloproteasas mediante la inhibición ejercida por la fenantrolina. A pH neutro predominó la actividad de serín proteasas que además fue mayor a 40º C que a 65º C. A pH alcalino se detectó actividad de cisteín proteasas. Se observó actividad de las catepsinas B y L a 65º C y en menor grado a 40º C.
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