Resumen de Alkaline pH-dependent thermal aggregation of chicken breast myosin: formation of soluble aggregates

Lingyun Li, Yun Bai, Ruying Cai, Changling Wu, Peng Wang, Xinglian Xu, Jian Sun

• español

  En el presente estudio se formaron agregados solubles —en vez de una red de gel insoluble— a partir de la miosina de pechuga de pollo tratada térmicamente mediante regulación electrostática alcalina inducida por el pH. En comparación con tratamientos a un nivel de pH de 7.0 y 8.0, el tratamiento térmico de miosina con un pH de 9.0 aumentó significativamente su solubilidad, disminuyó su turbidez y produjo el contenido más alto, obteniéndose partículas de un tamaño de 260 nm. Los resultados indican que se formaron agregados de miosina solubles a un nivel de pH de 9.0. En la muestra no sujeta a tratamiento térmico, la hidrofobicidad superficial y el sulfhidrilo reactivo (R-SH) mostraron incrementos graduales al elevarse el pH. Este aumento está relacionado con la α-helical disminuida, lo cual sugiere que tuvo lugar el desdoblamiento de la miosina. Tras el calentamiento, el tratamiento a un nivel de pH de 9.0 presentó hidrofobicidad superficial y R-SH más bajas, lo cual puede contribuir a la mayor dispersibilidad. Asimismo, después de variar el pH, la miosina calentada (pH 9.0) siguió exhibiendo una excelente estabilidad, lo que da cuenta de la formación irreversible de agregados solubles. La producción controlada de agregados puede dar pie al posible uso de agregados solubles como ingredientes para la aplicación de mayores cantidades de proteína cárnica en productos de bebidas.

• English

  Soluble aggregates, instead of insoluble gel network, were formed on heat-treated chicken breast myosin through alkaline pH-induced electrostatic regulation. Heat treatment of myosin at pH 9.0 significantly increased solubility, decreased turbidity, and resulted in the highest content at 260 nm particle size compared with those at pH 7.0 and 8.0. Results indicated that soluble myosin aggregates were produced at pH 9.0. The surface hydrophobicity and reactive sulfhydryl (R–SH) of unheated sample revealed gradual increases with increased pH. This increase was related to the decreased α-helical, thereby suggesting myosin unfolding. After heating, treatment at pH 9.0 showed the lowest surface hydrophobicity and R–SH, which may contribute to the highest dispersibility. Moreover, heated myosin (pH 9.0) after reshifting pH still exhibited excellent stability, which indicated the irreversible soluble aggregates formation. The controlled production of aggregates may provide the possibility of using soluble aggregates as ingredients for expanded meat protein application in beverage products.