Búsqueda de genes que codifican proteínas útiles para la inmunoprotección frente a Leishmaniasis

• Autores: Ana Cristina González García
• Directores de la Tesis: Enrique Martínez Carretero (dir. tes.), Basilio Valladares Hernández (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de La Laguna ( España ) en 2004
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Enrique Meléndez Hevia (presid.), Antonio del Castillo Remiro (secret.), Santiago Mas Coma (voc.), Vicente Larraga Rodríguez de Vera (voc.), Manuel Carlos López López (voc.)
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: RIULL
• Resumen

  • Se estudia la respuesta humoral de la proteína ribosomal l14 de leishmania braziliensis en el modelo murino, obteniéndose como resultado que dicha proteína es capaz de ser empleada como molécula control para el estudio de proteínas inmunomoduladoras. Se aisla el extremo amino y carboxilo terminal de la proteína ribosomal l25 de l. braziliensis y se estudio independientemente la antigenicidad e inmunogenicidad de la proteína l25 completa, asi como de la l25 amino y carboxilo, ibteniendo que la proteína l25 no sirve como molécula diagnostica por la elevada reactividad que presenta y que dicha inespecificidad se debe a su extremo carboxilo terminal. la proteína l25 completa desencadena en modelos murinos una elevada respuesta humoral de tipo igg1 y una escasa proliferacion linfocitaria por lo que produce la induccion de una respuesta celular de tipo th2 al mismo tiempo que genera una liugera proteccion. la proteína l25 amino produce una polarizacion de la respuesta humoral hacia el tipo igg2a y la estimulacion de celulas esplenicas por lo que determina en modelos murinos una respuesta de tipo th1 al mismo tiempo que produce una reduccion en el tamano de la lesion del 31%. se identifica por primera vez una proteína helicasa que pertenece a la superfamilia 2 concretamente una devh-box helicasa de l. braziliensis que genera una respuesta humoral mixta igg1-igg2a y presenta una localización citoplasmática