Resumen de Tráfico intracelular de proteínas de la familia p24 en células vegetales

Juan Carlos Montesinos López

• Las proteínas p24 constituyen una familia única de proteínas transmembrana de tipo I, con un peso molecular aproximado de 24 kDa, que se localizan mayoritariamente en los compartimentos de la vía secretora temprana, retículo endoplásmico (ER) y complejo de Golgi, y son componentes mayoritarios de las vesículas recubiertas por proteínas COPI o COPII. Se dividen, por homología de secuencia, en cuatro subfamilias: p24?, p24?, p24? y p24?. En animales y levaduras hay representantes de cada una de las 4 subfamilias; sin embargo, las plantas solo tienen miembros de la subfamilia p24? y p24?. En Arabidopsis existen 9 miembros de la subfamilia p24? (p24?3-p24?11) y 2 de la subfamilia p24? (p24?2 y p24?3). Las proteínas p24 podrían ser importantes en el control de calidad durante el tráfico de proteínas en la vía secretora temprana, participando en la selección del cargo en vesículas de transporte, en la salida desde el ER mediada por vesículas COPII, en la biogénesis del aparato de Golgi y en la formación de vesículas COPI para la ruta de retorno desde el Golgi hasta el ER. En este sentido, se ha relacionado a estas proteínas con el receptor K/HDEL (ERD2), que se encarga de recuperar proteínas solubles residentes en el ER (conteniendo una señal K/HDEL) desde el complejo de Golgi mediante vesículas COPI. Durante la presente tesis se ha investigado el tráfico y la localización de las proteínas p24 en células vegetales. Mientras que las proteínas p24??se localizaron mayoritariamente en el ER, las proteínas p24? se localizaron principalmente en el complejo de Golgi. Sin embargo, esta localización es el resultado de su ciclaje continuo entre ER y Golgi por medio de vesículas COPI y COPII. En este sentido, durante este trabajo se ha demostrado que proteínas de ambas subfamilias pueden formar distintos complejos heteroméricos que permiten su tráfico acoplado en la vía secretora temprana. En cuanto a la funcionalidad de estas proteínas p24, la pérdida de función de una proteína p24 individual no produjo alteraciones fenotípicas en condiciones de crecimiento estándar, lo que sugiere una posible redundancia funcional entre miembros de las diferentes subfamilias. Por otra parte, se ha demostrado que las proteínas p24 de la subfamilia p24? son capaces de variar la localización en estado estacionario de los receptores ERD2 desde el complejo de Golgi hasta el ER, sugiriendo una función de las proteínas p24? en el transporte Golgi-ER de ERD2. Este efecto se produce como consecuencia de una interacción directa entre ambas proteínas, que es dependiente de pH, estando favorecida al pH ácido del complejo de Golgi y donde es fundamental el dominio GOLD de las proteínas p24?. La interacción entre p24? y ERD2 al pH ácido del complejo de Golgi podría facilitar la inclusión del receptor ERD2 (unido a su ligando) en vesículas recubiertas por COPI para su eficiente transporte de retorno desde el Golgi hasta el ER.