Paper del nucli hidrofòbic principal de la RNasa A en el plegament i desplegament induïts per pressió i temperatura

• Autores: Josep Font Sadurní
• Directores de la Tesis: Marc Ribó Panosa (dir. tes.), Maria Vilanova Brugués (dir. tes.)
• Lectura: En la Universitat de Girona ( España ) en 2006
• Idioma: catalán
• ISBN: 84-689-9920-2
• Depósito Legal: Gi-856-2006
• Tribunal Calificador de la Tesis: Claudi Miquel Cuchillo Foix (presid.), Francesc Canals Suris (secret.), F. Lange Hans (voc.), V. Laurents Douglas (voc.), Krzysztof Lewinski (voc.)
• Materias:
  • Física
    • Física molecular
      • Macromoléculas
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
      • Bioquímica física
      • Proteínas
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: TDX
• Resumen
  • English

    Using temperature and pressure as denaturants we have explored the contributions to stability of the hydrophobic core residues of RNase A. These results are consistent with an exquisite tight core packing and the existence of rearrangements in the protein interior.

    The role of hydrophobic interactions established by the residues of the main hydrophobic core of RNase A in its pressure-folding transition state, was investigated using the ?-value method. Altogether the results suggest that the pressure-folding transition state of RNase A, looks like a collapsed globule with some secondary structure and a weakened hydrophobic core.

    Pressure-jump induced relaxation kinetics was used to explore the energy landscape of protein folding/unfolding of Y115W variant of RNase A. The transition state appears to interact strongly with the hydration shell, as indicated by results in the presence of glycerol.

  • català

    Utilitzant temperatura i pressió com a agents desnaturalitzants sha explorat la contribució a lestabilitat de diferents residus del principal nucli hidrofòbic de la RNasa A. Aquests resutats suggereixen que el principal nucli hidrofòbic daquest enzim, està fortament empaquetat i ha revelat lexistència de reordenacions en linterior de la proteïna.

    El mètode dels valors ?, han permès estudiar el paper de les interaccions hidrofòbiques establertes pels residus del principal nucli hidrofòbic de la RNasa A en el seu estat de transició induït per pressió. En conjunt, aquests resultats suggereixen que lestat de transició de la RNasa A, sassemblaria a un glòbul collapsat amb una cadena estructurada però amb un debilitat nucli hidrofòbic.

    Sha explorat també, el paisatge energètic del plegament/desplegament proteic de la variant Y115W de la RNasa A. Lestat de transició sembla interaccionar fortament amb la capa dhidratació daquest estat, tal i com indiquen els resultats en presència de glicerol.