Caracterización bioquímica y molecular del reovirus aviar S1133

• Autores: Rubén Varela Calviño
• Directores de la Tesis: Francisco Javier Benavente Martínez (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidade de Santiago de Compostela ( España ) en 1996
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Germán Sierra Marcuño (presid.), Manuel Rey Méndez (secret.), Mariano Esteban Rodríguez (voc.), Fernando Domínguez Puente (voc.), José Francisco Rodríguez Aguirre (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
  • Ciencias de la vida
    • Virología
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• Resumen

  • Se ha realizado una caracterización profunda de las proteínas del reovirus aviar s1133. Se ha demostrado que el genoma del virus codifica para, al menos, 10 productos primarios de traducción, de los cuales 2 son proteínas no estructurales, y se ha identificado el gen que codifica para cada proteína. Se han investigado las modificaciones post-traduccionales sufridas por estos productos primarios: la proteína Nub se escinde proteolíticamente en dos polipéptidos, y además se encuentra miristilado. Todas las proteínas virales, menos Sigmaa y posiblemente Lambdab, son glicoproteínas y ninguna proteína viral incorpora fosforo. Propiedades de las proteínas virales: las proteínas Nubc-Sigmab están asociadas en la capside externa viral. La proteína Sigmans tiene afinidad por partículas virales y ARN de cadena sencilla. La proteína nuns tiene afinidad por el citoesqueleto celular. Las proteínas Lambdaa, Sigmaa y Sigmab poseen afinidad por ARN de cadena doble.