Purificación y caracterización de la proteína quinasa dependiente de cAMP de Mytilus galloprovincialis

• Autores: Jesus Cao Trigo
• Directores de la Tesis: José Antonio Villamarín Cid (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidade de Santiago de Compostela ( España ) en 1996
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Manuel Freire Rama (presid.), Lisardo Boscá (secret.), Enrique Antonio Gonzalez Garcia (voc.), Juan Ignacio Ramos Martínez (voc.), Emili Itarte (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Enzimología
      • Proteínas
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• Resumen

  • Se ha llevado a cabo la purificación y caracterización de la proteína quinasa dependiente de camp de Mytilus galloprovincialis. La proteína está compuesta por dos tipos de subunidades, catalítica y reguladora. La subunidad catalítica presenta unas propiedades físicas y cinéticas, y un mecanismo de regulación prácticamente idénticas a la enzima de mamíferos. En mejillón se identificó una proteína que puede actuar como subunidad reguladora de la proteína quinasa a en mejillón. Los estudios de caracterización revelan un comportamiento similar a la isoforma rii tipo beta de mamíferos. Se han identificado otras dos proteínas que unen camp, y probablemente se generan por proteólisis de la subunidad reguladora. Los resultados obtenidos sugieren que en mejillón existe un solo tipo de proteína quinasa dependiente de camp. Se han identificado numerosas proteínas que interaccionan con la subunidad reguladora de mamíferos (tipo rii alfa), sin embargo su unión con la subunidad reguladora de mejillón no es posible.