Fructosa-1,6-bisfosfatasa en Mytilus galloprovincialis Lmk.

• Autores: Ramiro Barcia Vieítez
• Directores de la Tesis: Juan Ignacio Ramos Martínez (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidade de Santiago de Compostela ( España ) en 1992
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Germán Sierra Marcuño (presid.), Enrique Antonio Gonzalez Garcia (secret.), Jesus Osorio Pelaez (voc.), María Esperanza Cerdán (voc.), Lisardo Boscá (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Enzimología
      • Metabolismo intermediario
• Texto completo no disponible (Saber más ...)
• Resumen

  • El trabajo plantea como objetivo fundamental, el conocimiento de los mecanismos regulatorios de la fructosa-1,6 -bisfosfatasa de manto del mejillón Mytilus galloprovincialis Lmk., presente en las rías de Galicia. Esta enzima tiene una masa molecular de 105.000 daltons, siendo la masa molecular de las subunidades de 27.000 daltons, lo cual sugiere que la enzima de manto es un oligomero formado por cuatro subunidades probablemente idénticas. La FBpasa-1 de manto de mejillón presenta un requerimiento absoluto de cationes divalentes, mientras que cationes monovalentes como Na+ y NH4+ producen una fuerte inhibición de la actividad enzimática. Fructosa-2,6-bisfosfato y AMP actúan como inhibidores mixtos de la actividad FBpasa-1, siendo su acción conjunta de tipo sinérgico. En ausencia de AMP y/o fructosa-2,6-bisfosfato la FBpasa-1 de manto fue activada por EDTA y algunos aminoácidos como histidina, ácido aspártico, lisina y alanina. La acción de los aminoácidos citados sobre la FBpasa-1 es muy similar a la ejercida por el EDTA, caracterizándose esta acción por un aumento simultaneo en la Vmax de la reacción y en la Km para la fructosa-1,6-bisfosfato.