Analisis de la desnaturalizacion irreversible de proteinas mediante calorimetria diferencial de barrido. Aplicacion a fosfoglicerato quinasa y bacteriorrodopsina

• Autores: M. Luisa Galisteo Estudillo
• Lectura: En la Universidad de Granada ( España ) en 1990
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Manuel Cortijo Mérida (presid.), Carmen Francisca Barón Bravo (secret.), José García (voc.), Esteve Padrós i Morell (voc.), Carlos Moreno Gómez (voc.)
• Materias:
  • Física
    • Termodinámica
      • Equilibrios termodinámicos
  • Química
    • Bioquímica
      • Proteínas
• Texto completo no disponible (Saber más ...)
• Resumen

  • La desnaturalizacion termica de algunas proteinas es reversible endeterminadas condiciones; es decir, la proteina recupera su estructura nativa tras enfriar. En la tesis presentanda se analizan algunos trabajos publicados en los ultimos años sobre calorimetria diferencial de barrido que desnaturalizan irreversiblemente y, sin embargo, los estudian en base a la termodinamica del equilibrio. Se demuestra que las transiciones calorimetricas irreversibles vienen descritas por ecuaciones de velocidad y no pueden analizarse por la termodinamica de equilibrio, excepto en aquellos casos en los que el proceso irreversible sea lento y presente un bajo efecto termico. Se presentan los desarrollos teoricos y el enfoque experimental que proporcionen la base necesaria para el analisis de las transiciones irreversibles en calorimetria diferencial de barrido de proteinas. Se ha aplicado el modelo teorico y el procedimiento experimental a la desnaturalizacion termica de una proteina globular hidrosoluble, fosfoglicerato quinasa de levadura, y a una proteina intrinseca de membrana, bacteriorrodopsina.