Purificación y Caracterización del Mecanismo de Acción de la Proteína RecN de Bacillus subtilis

• Autores: María del Rosario Sabariegos Jareño
• Directores de la Tesis: Juan Carlos Alonso Navarro (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1999
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Manuel Espinosa Padrón (presid.), Juan Alfonso Ayala Serrano (secret.), Ramón Díaz Oreja (voc.), José Luis Castrillo Díez (voc.), Andrés Aguilera López (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Proteínas
  • Ciencias de la vida
    • Microbiología
      • Procesos microbianos
• Texto completo no disponible (Saber más ...)
• Resumen

  • La proteína RecN de Baccillus subtilis se ha purificado a homegeneidad y se ha caracterizado tanto bioquímica como biofísicamente.

    RecN parece ser un octámero en solución y tiene una estructura típica de las proteínas de compactación de cromosomas. Desde el punto de vista bioquímico RecN tiene una actividad ATPasa débil independiente de DNA y una actividad DNAasa independiente de ATP.

    RecN tiene tanto en DNA de cadena sencilla como doble una actividad endonucleasa sin polaridad preferente. RecN corta sólo en una de las cadenas del DNA, haciéndolo en secuencias preferentes que son zonas ricas en G+C.

    Debido a estas actividades posiblemente RecN tenga la función de generar el sustrato para el inicio de la recombinación homóloga..