Regulación de la metionina adenosiltransferasa de hígado de rata por óxido/reducción identificación de los grupos implicados y posible catálisis por tioltransferasas
- Autores: Mª Luz Martínez Chantar
- Directores de la Tesis: María Ángeles Pajares Tarancón (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1997
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Juan Emilio Feliu Albiñana (presid.), M. Dolores Perez Sala Gozalo (secret.), Jose Gregorio Gavilanes Franco (voc.), Álvaro Martínez del Pozo (voc.), José María Mato de la Paz (voc.)
- Materias:
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- Resumen
Se ha purificado y caracterizado una nueva forma de la mat de higado de rata, obtenida a partir de los cuerpos de inclusion, generados tras la sobreexpresion de la enzima nativa en e.Coli. Mat es un dimero de 102 kda.
Posee mayor afinidad por metionina y atp que mat iii, y unos valores de ro.5 y ki que indican una mayor sensibilidad a la inhibicion por gssg y a la modulacion por la relacion gsh/gssg. La probabilidad de una catalisis mediada por tioltransferasas en las dos isoformas de mat fue analizada in vitro. La proteina disulfuro isomerasa (pdi) y la tioredoxina modifican las constantes de oxidacion y de inhibicion de mat hepatica, alterando su estado redox. El intercambio tiol/disulfuro en mat hepatica, realizado por la pdi, permitiria una regulacion de la proteina, ya en estados de estres oxidativo medio.
El mecanismo por el cual se produjo el intercambio tiol-disulfuro entre pdi y mat no implica como producto final la formacion de disulfuros mixtos.
Finalmente se ha identificado la presencia de posibles puentes disulfuro en la mat purificada de higado de rata, que se establecerian entre las cys 69-cys 57 o bien entre las cys 69- cys 61.
