Proteína p6 del bacteriófago [vacio]29 dominio de unión a DNA y mecanismo de activación de los orígenes de replicación

• Autores: Raimundo Freire Betancor
• Directores de la Tesis: José Miguel Hermoso (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1996
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Manuel Espinosa Padrón (presid.), José Manuel Sierra Pérez (secret.), Jose Gregorio Gavilanes Franco (voc.), Ramón Díaz Oreja (voc.), Mariano Hernández Ferrer (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
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• Resumen

  • En el trabajo presentado se ha abordado la caracterizacion del dominio de union al dna de la proteina p6 del bacteriofago 029, asi como el mecanismo por el cual esta proteína activa la iniciacion de la replicacion del fago 029.En la caracterizacion del dominio al dna, se comprobo, por analisis de proteínas mutantes, que los aminoacidos en posiciones 2,5,6,9,10 y 17 estaban implicados en la union a dna. El estudio de un peptido con el extremo n-terminal de la proteina indicaba que esta region forma un alfa-helice y se une a traves del surco menor, constituyendo un nuevo motivo de union al dna. Estudios de union a dna y de activacion de la iniciacion de la replicacion por proteinas homologas a la p6 en los bacteriofagos nf y ga-1, relacionados con 029, han permitido concluir que parala activacion de la replicacion por la proteina p6 es necesario un posicionamiento adecuado de esta respecto al origen de replicacion, asi como un reconocimiento especifico por parte del complejo proteina terminal-dna polimerasa.