Caracterización estructural y funcional de las chaperoninas groel y groes de "e. coli"

• Autores: Óscar Antonio Llorca Blanco
• Directores de la Tesis: J. L. Carrascosa (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1996
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Jesús Ávila de Grado (presid.), Alfonso Valencia Herrera (secret.), Félix María Goñi Urcelay (voc.), Manuel Cortijo Mérida (voc.), José Manuel Cuezva Marcos (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
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• Resumen

  • Las chaperoninas constituyen un grupo de proteínas cuya función es la participación en el correcto plegamiento de los polipéptidos in vivo hacia una estructura terciaria plenamente funcional. Los elementos mejor caracterizados son las proteínas groel y groes de E. Coli. La posesión de un ensayo capaz de medir la actividad de groel y groes permitió plantear la modificación de groes mediante diferentes proteasas para analizar regiones de su estructura primaria importantes para su unión a groel y/o su actividad. Se ha estudiado la estructura de los complejos entre groel y groes que aparecen en condiciones funcionales por medio de microscopia electrónica y procesamiento digital de imágenes. Se ha demostrado la aparición de dos tipos de complejos en los que bien un oligómero de groes se une a un oligómero de groel para dar lugar a complejos asimétricos o en el que un complejo de groes se une a cada uno de los extremos del cilindro de groel para dar lugar a complejos simétricos. Ha sido la primera descripción de los complejos simétricos, lo cual ha planteado su posible papel en la reacción catalizada por las chaperoninas. Se ha realizado una caracterización funcional de los complejos simétricos que muestra evidencias de su papel en el plegamiento de sustratos.