Expresión en "escherichia coli" y baculovirus de la proteina hc localización de un nuevo tipo de enlace en el complejo hc-iga
- Autores: Miguel Calero Lara
- Directores de la Tesis: Enrique Méndez Cormán (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1996
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Roberto Marco Cuéllar (presid.), Ernesto García López (secret.), Enrique Blázquez Fernández (voc.), Carlos López Otín (voc.), María Asunción Rocher Martín (voc.)
- Materias:
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- Resumen
La proteína hc o a1-migroglobulina es una lipocalina que se encuentra ampliamente distribuida en todos los fluidos fisiológicos, bien en forma monomerica asociada a un cromoforo fluorescente, o formando complejos con iga. El monómero está compuesto por una única cadena polipeptidica de 183 aminoácidos estando la cisteína (34) asociada covalentemente a un cromoforo a través de un enlace resistente a la reducción. La proteína hc muestra propiedades inmunorreguladoras in vitro y el complejo hc-iga es la cuarta especie de inmunoglobulina circulante más abundante en plasma. En esta tesis, se ha localizado el sitio de unión entre la proteína hc y la iga, demostrándose la participación del cromoforo en este enlace covalente de características novedosas. Asimismo, se han aislado y purificado por primera vez otros dos complejos plasmáticos: hc-albumina y hc-iga-albumina, que presentan propiedades estructurales análogas al complejo hc-iga. Por otro lado, la proteína hc ha sido expresada en escherichia coli y células de insecto. Pudiéndose utilizar la expresión en células de insecto como un método de obtención de proteína hc para estudios de estructura y función. Por último, se ha estudiado en profundidad la heterogeneidad en carga y masa de la proteína hc, aislándose y caracterizándose espectroscópicamente distintas subpoblaciones de la proteína, así como nuevas unidades cromoforicas en un estudio comparativo con la albumina.
