Proteolisis de la conexina-32 por calpaína y su regulación
- Autores: María Isabel Elvira Guijarro
- Directores de la Tesis: Antonio Villalobo Polo (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1994
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Jesús Avila de Grado (presid.), Margarita Fernández Martín (secret.), Luis Carlos Barrio Calvo (voc.), María Josefa Toro Nozal (voc.), Amparo Cano Garcia (voc.)
- Calificación: Desconocido
- Materias:
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- Resumen
LA CONEXINA-32 DE HIGADO DE RATA Y DE RATON SE PROTEOLIZA "IN VITRO" POR LAS PROTEASAS INTRACELULARES DEPENDIENTES DE CA2+,MI-CALPAINA Y M-CALPAINA, PRODUCIENDOSE UN FRAGMENTO MAYOR DE 26KDA. SIN EMBARGO, LA CONEXINA 26 NO SE PROTEOLIZA POR ESTAS PROTEASAS. LAS CALPAINAS PARECEN HIDROLIZAR LA CONEXINA-32 EN SU EXTREMO C-TERMINAL.
LA FOSFORILACION DE LA CONEXINA-32 POR PROTEINA QUINASA C, PERO NO POR PROTEINA QUINASA A, INHIBE LA PROTEOLISIS POR CALPAINA. ESTA PROTECCION FRENTE A LA PROTEOLISIS PARECE HACERSE EXTENSIVA A MOLECULAS VECINAS DE CONEXINA-32 NO FOSFORILADAS PRESENTES EN LA MISMA PLACA DE UNIONES COMUNICANTES.
LA UNION DE LA CALMODULINA A LA CONEXINA-32 INHIBE TAMBIEN LA PROTEOLISIS POR M-CALPAINA PERO NO POR MI-CALPAINA, LO QUE SUGIERE QUE ESTAS PROTEASAS POSEEN DISTINTAS DIANAS DE RECONOCIMIENTO Y/O DE HIDROLISIS EN LA MOLECULA DE CONEXINA-32.
PROPONEMOS QUE LA PROTEOLISIS DE LA CONEXINA-32 POR CALPAINA PODRIA SER RELEVANTE EN EL DESENSAMBLAJE Y DEGRADACION DE LAS UNIONES COMUNICANTES "IN VIVO", Y QUE LA FOSFORILACION POR PROTEINA QUINASA C Y LA UNION DE LA CALMODULINA A LA MOLECULA DE CONEXINA PODRIAN PREVENIR LA DEGRADACION DE LA CONEXINA-32 POR PROTEASAS INTRACELULARES.
