De la función de las cisteinas y de la estructura del substrato en la regulación de la actividad de _-lactamasa II Bacillus cereus por Zn2+ y de caseina quinasa II por polilisina

• Autores: María José Benítez Moreno
• Directores de la Tesis: Juan Salvador Jiménez Martínez (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1993
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Manuel Cortijo Mérida (presid.), Francisco Luis Moreno Muñoz (secret.), Carlos Sieiro del Nido (voc.), Antonio Parody Morreale (voc.), Fernando Baquero Mochales (voc.)
• Materias:
  • Física
    • Química física
    • Termodinámica
  • Química
    • Bioquímica
      • Enzimología
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• Resumen

  • LA TESIS PRESENTA UN ESTUDIO DE VARIAS CONDICIONES EXPERIMENTALES PARA ENSAYAR BETA-LACTAMASAS DEPENDIENTES DE ZN2+. A CONTINUACION SE REALIZA UN ESTUDIO CINETICO DE LA MODIFICACION DE LA CISTEINA QUE POSEE LA ENZIMA, Y DE LA CONSIGUIENTE INACTIVACION, PERMITIENDO OBTENER CONCLUSIONES ACERCA DE LA FUNCION DEL ZN2+ EN LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA.

    SE REALIZA UN ESTUDIO DE LA INTERACCION DE POLILISINA CON SUBSTRATOS DE CASEINA QUINASA II QUE PERMITE CONCLUIR QUE ESTE ACTIVADOR DE LA ENZIMA PRODUCE CAMBIOS IMPORTANTES EN LA ESTRUCTURA DE SUS SUBSTRATOS.

    SE ESTUDIA POR PRIMERA VEZ LA MODIFICACION QUIMICA DE LOS RESTOS DE CISTEINA QUE POSEE LA CASEINA QUINASA II, DANDO LUGAR A LA INACTIVACION DE LA ENZIMA.