Determinació d'estructura cristal.lina d'alcohol deshidrogenases dependents d'NADP(H)
- Autores: Eva María Valencia Sanmiguel
- Directores de la Tesis: Ignasi Fita Rodríguez (dir. tes.)
- Lectura: En la Universitat de Barcelona ( España ) en 2004
- Idioma: catalán
- Tribunal Calificador de la Tesis: Juan Aguilar Piera (presid.), Josep Lluis Gelpi Buchaca (secret.), Alícia Guasch i Mitjans (voc.), Vicente Rubio Zamora (voc.), Xavier Parés Casampera (voc.)
- Materias:
- Enlaces
- Tesis en acceso abierto en: TDX
- Resumen
Amb la realització daquesta tesi doctoral es volia aprofundir en el coneixement de les ADHs que pertanyen a la superfamília de les MDR, contenen zinc i són dependents de NADP(H). Les alcohol deshidrogenases (ADHs) són enzims que catalitzen loxidació reversible dalcohols als corresponents aldehids o cetones, amb la conseqüent reducció de NAD o NADP. La majoria dADHs de llevat i vertebrats pertanyen a la superfamília de les deshidrogenases/reductases de cadena mitjana (MDR), concretament en vertebrats, tots els membres de la família ADH són metaloenzims, que contenen zinc i són MDRs.
Així doncs, els objectius de la tesi shan centrat en:
1. La cristallització i determinació de lestructura dADH8 de "R. Perezi".
Conèixer lestructura de lADH8 ens aporta les bases de lespecificitat de cofactor daquest enzim, única a vertebrats, i també serveix per explicar la seva peculiarment elevada activitat envers retinal.
2. La cristallització i resolució de lestructura de ScADH6p.
Lestructura cristallina de la CAD depenent de NADP(H) de "S. Cerevisiae" (ScAdh6p) ha estat la primera estructura tridimensional determinada per un enzim CAD així com per un membre de la superfamília de les MDRs a "S. Cerevisiae". Ens proporciona un patró estructural per entendre el funcionament de la ScAdh6p que potser es podrà utilitzar com a referència per les proteïnes CAD en general. A més ha aportat informació addicional sobre lespecificitat envers el cofactor NADP(H).
