Caracterización molecular de la proteína FtsW de Escherichia coli y su implicación en la división celular y la biosíntesis del peptidoglicano
- Autores: Beatriz Lara Arnaud
- Directores de la Tesis: Juan Alfonso Ayala Serrano (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1999
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Fernando Baquero Mochales (presid.), Miguel Remacha Moreno (secret.), Miguel Vicente Muñoz (voc.), Fernando Rojo de Castro (voc.), José Berenguer Carlos (voc.)
- Materias:
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- Resumen
El trabajo presenta la caracterización molecular y funcional de la proteína FtsW de Escherichia coli, recientemente descrita como esencial en la división celular de la bacteria. Concretamente, se ha analizado "in vitro" la actividad transglicosilasa de PBP3, enzima responsable de la síntesis del peptidoglicano septal, en presencia de FtsW, demostrándose la ausencia de polimerización.
Se ha detectado una interacción entre FtsW y el lípido II, utilizando en la síntesis del peptidoglicano, por lo que se produce que la función de FtsW es translocar dicho precursor a través de la membrana interna para su utilización por PBP3. Por otra parte, se ha determinado la topología de la proteína en la membrana mediante la construcción de fusiones con el gen de la fosfatasa alcalina. El modelo propuesto consiste en seis segmentos transmembrana y dos bucles solubres situados a ambos lados de la membrana.
Además, se sugieren distintas regiones implicadas en el interacción con el precursor lipídico.
