Caracterización del domino extracelular de los receptores EPH. localización del domino de unión a ligando
- Autores: Juan Pablo Labrador López
- Directores de la Tesis: R. Klein (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1997
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Cecilio Giménez Martín (presid.), Jesus Vazquez Cobos (secret.), Guillermo Visedo Orden (voc.), María Cascales Angosto (voc.), María Teresa Alonso Alonso (voc.)
- Materias:
- Texto completo no disponible (Saber más ...)
- Resumen
La familia Eph de receptores tirosina quinasa han sido implicados en el desarrollo del sistema nervioso de vertebrados. Los receptores Eph se pueden dividir en dos subgrupos dependiendo de los ligandos que son capaces de unir.
Con el fin de entender mejor las interacciones entre ligandos y receptores Mapeamos la región responsable de la unión del ligando en los receptores Eph. Utilizamos una serie de mutantes de delección y mutantes de sustitución y pudimos localizar el dominio de unión a ligando en un dominio globular situado en el extremo N-terminal del receptor EphB2 cuando interacciona con su ligando ephrina-B1. Con el ensayo de formación de focos de células transformadas fuimos capaces de demostrar que el dominio globular de EphB2 es capaz de conferir actividad transformadora en el receptor huerfano EphB5.
Finalmente ampliamos nuestros estudios de unión a otros miembros de ambos subgrupos de especificidad y se hizo aparente la utilización del mismo dominio por todos los ligandos y receptores de la familia Eph.
