Función del proteolípido MAL en el transporte polarizado de proteínas en células epiteliales

• Autores: Fernando Martín Belmonte
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 2001
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Francisco Sánchez Madrid (presid.), Esteban Montejo de Garcini Guedas (secret.), Ignacio Vicente-Sandoval Rodríguez (voc.), Joaquín Teixidó Calvo (voc.), Mónica Marazuela Azpiroz (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
      • Proteínas
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• Resumen

  • El proteolípido MAL Ha sido propuesto como un elemento de la maquinaria de transporte que opera en la distribución apical de proteínas en células epiteliales polarizadas. El hecho de que, a diferencia de los que ocurre con las células epiteliales MDCK, las células FRT derivadas de tiroides de rata dirijan la mayor parte de sus proteínas ancladas por glicosilfosfatidilinositosl GPI a la membrana basolateral, nos ha suministrado una oportunidad única para determinar el papel de MAL en el transporte apical de proteínas de membrana en condiciones en las que la mayoría de proteínas ancladas por GPI don (MDCK) o no (FRT) transportadas a la membrana apical. Utilizando una estrategia basada en oligonucleótidos antisentido para reducir los niveles de la proteína MAL endógena, hemos observado que el transporte correcto de proteínas transmembrana apicales asociadas con rafts (HA y al proteína anclada por GPI gD1-DAF) o no (el receptor neurotrófico p75NTR exógeno), así como el conjunto de proteínas endógenas de membrana destinadas a la membrana apical dependen de unos niveles normales de proteían MAL endógena. De igual forma, el transporte correcto de HA, p75NTR, DPPIV y el conjunto de proteínas apicales de membrana endógenas tiene lugar por una ruta que es dependiente de unos niveles normales de la proteína ancladas por GPI que son transportadas a la membrana apical en las células FRT, es dependiente de unos niveles normales de MAL endógeno, mientras que no se afectó el transporte basolateral de gD1-DAF cuando se redujeron los niveles de MAL endógeno en estas células.

    Hemos demostrado, además, que la proteína secretada tiroglobulina es transportada a la superficie apical por una ruta asociada a rafts y que tanto tiroglobulina como la proteína endógena secretada apicalmente gp80 dependen de MAL para su secreción en las células MDCK.