En este trabajo se ha abordado la purificación de una lipasa extracelular producida por la levadura candida rugosa. Se han aislado dos isoenzimas principales que poseen diferente especificidad de sustrato. Sus secuencias n-terminales, peso molecular y contenido en aminoácidos totales es muy similar, difieren en el punto isoeléctrico y en su hidrofobicidad. También poseen diferente contenido en azúcares neutros. El oligosacárido unido a las lipasas es del tipo rico en manosa y esta unido n-glicosidicamente a la proteína. La caracterización cinética de estas isoenzimas fue realizada en fase acuosa y en un sistema de microemulsión w/o (agua/aot/n-heptano). En ambos medios las lipasas muestran diferencias en su especificidad: La lipasa a posee un mayor carácter esterasico, mientras que la lipasa b es un mejor catalizador para sustratos lipasicos.
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