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CPEB1 coordinates alternative 3'-UTR formation with translational regulation

  • Autores: Felice Alessio Bava
  • Directores de la Tesis: Raúl Méndez de la Iglesia (dir. tes.), Juan Valcárcel Juárez (tut. tes.)
  • Lectura: En la Universitat Pompeu Fabra ( España ) en 2012
  • Idioma: inglés
  • Tribunal Calificador de la Tesis: Fátima Gebauer Hernández (presid.), Francesc Posas Garriga (secret.), Josep Vilardell (voc.)
  • Materias:
  • Texto completo no disponible (Saber más ...)
  • Resumen
    • CPEB1 coordina la formación alternativa de 3'UTRs con la regulación traduccional CPEB (Cytoplasmic Polyadenilation Element Binding protein) fue descrita hace dieciséis años como una proteína que une ARN capaz de reconocer ARN mensajeros maternos en el citoplasma de oocitos de Xenopus Laevis. Tanto en células germinales como en somáticas, CPEB dirige la elongación de la cola de poly(A) y la activación traduccional de cientos de ARN mensajeros. Esta función, le permite dirigir eventos tan diferentes como el aprendizaje, la memoria, la progresión del ciclo celular y el desarrollo tumoral.

      En esta tesis se describe que el papel de CPEB en la regulación traduccional de los ARN mensajeros en el citoplasma es solo una parte de su función en la célula, ya que tambien es un factor nuclear responsable del procesamiento nuclear de los mismos mRNAs que, luego, regulara a nivel traduccional.

      Por lo tanto, CPEB es un factor nucleo-citoplasmico que reconoce en el pre- mRNA, los mismos elementos de el mRNA maduro, reclutando la maquinaria de corte y poliadenilaccion citoplásmica, y que media tanto la poliadenilaccion citoplásmica, como el corte y poliadenilaccion nuclear. Como consecuencia de este procesamiento nuclear, en algunos casos también se ve afectado el splicing alternativo de los transcriptos regulados por CPEB.

      Esta es una función nueva de CPEB, en la que cientos de mRNAs son regulados por procesamiento alternativo en el núcleo, de manera coordinada y asociada con el ciclo celular y desarrollo tumoral.


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