Resumen de Estudio de proteínas que intervienen en procesos de recombinación genética en bacterias LrpC y Hbsu de Bacillus subtilis, y las proteínas del plásmido pSM19035 de Streptococcus pyogenes
Los temas de estudio llevados a cabo en esta Tesis Doctoral se pueden resumir en los siguientes puntos:
1,- Para tratar de entender cómo ocurre la formación del complejo sináptico y el posterior intercambio de cadenas se ha estudiado la topología de las reacciones de resolución e inversión mediadas por la proteína b. Se ha llegado a la conclusión de que el intercambio de cadenas sigue el Modelo de Rotación Simple propuesto para las demás recombinasas de la familia.
El complejo sináptico es mantenido por interacciones proteína-proteína entre protómeros de b que están en los subsitios de recombinación y por la presencia de la proteína Hbsu que se sitúa entre los subsitios y proporciona estructuras mas curvadas del ADN.
2,- Se ha visto que la reacción de recombinación específica de sitio catalizada por la proteína b se puede ver alterada por la presencia de otras proteína que modifican la arquitectura del ADN. Por un lado, se ha caracterizado la proteína g del plásmido pSM19035 de S.pyogenes y se ha visto que es una topoisomerasa tipo III, que relaja el ADN. Al analizar esta proteína dentro de la recombinación mediada por la proteína b, se ha visto que produce moléculas de ADN mas relajadas que derivan en productos de recombinación propios de la inversión. Por otro lado, la proteína LrpC de B.subtilis produce estructuras del ADN complicadas que son incapaces de formar complejos sinápticos productivos, viéndose la reacción de resolución inhibida en presencia de altas concentraciones de LrpC.
3,- Se ha llegado a definir el dominio estructural de unión a ADN de la proteína Hbsu de B.subtilis. Se ha visto que el residulo treonina 65 es el más importante en la unión a ADN.
4,- Se ha caracterizado bioquímica y genéticamente la proteína LrpC de B.subtilis. Con los resultados obtenidos podemos encuadrar la proteína LrpC en la familia de proteíns que producen el papreamiento de moléculas de ADN ho
