Aislamiento y caracterizacion genetica e inmunologica de proteinas antigenicas de leishmania (v.) braziliensis
- Autores: Maria Antonieta Quispe Ricalde
- Directores de la Tesis: Basilio Valladares Hernández (dir. tes.), Antonio del Castillo Remiro (codir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de La Laguna ( España ) en 2005
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: José Manuel Úbeda Ontiveros (presid.), José Enrique Piñero Barroso (secret.), Eligia Rodríguez Ponce (voc.), Rosa Luz Pacheco Venero (voc.), Enrique Martínez Carretero (voc.)
- Materias:
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- Resumen
Se han aislado del parásito L. (V.) braziliensis (MHOM/PE/95/LQ2) las proteínas antigénicas pLb99 y pLb87, las que son reconocidas por sueros de pacientes con leishmaniasis en un 79,49% y 94,87% respectivamente. Se identificó la proteína pLb87, la cual corresponde a una proteína de choque térmico de 83 kDa. Se aisló el gen de la Hsp83 que consta de 2091 pares de bases y se encuentra una copia única en el genoma del parásito. Se expresa la proteína Hsp83 recombinante y se realizó un mapeo antigénico produciendo cuatro fragmentos recombinantes. Con la proteína recombinante completa así como con los fragmentos, se realizó estudios de reconocimiento por los sueros de pacientes con leishmaniasis y sueros de otras patologías.
Se evaluaron los epítopes conformacionales y epítopes lineales presentes en ellos, con el fin de realizar la caracterización inmunológica.
El porcentaje de sensibilidad de la proteína rLbHsp83 desnaturalizada es 53,23% y la sensibilidad de los fragmentos desnaturalizados rLb83-F1, rLb83-F2, rLb83-F3 y rLb83-F4 son 43,97%, 56,34%, 48,34% y 52,48% respectivamente.
El porcentaje de sensibilidad de la proteína rLbHsp83 no desnaturalizada es 71,94% y la sensibilidad de los fragmentos no desnaturalizados son 39,29%, 60%, 39,29% y 51,42% respectivamente.
La proteína rLbHsp83 no desnaturalizada es el antígeno que tiene las mejores características para ser utilizada para el diagnóstico inmunológico de leishmaniasis.
