Caracterización de proteínas asociadas al huso durante la división celular en organismos eucariotas
- Autores: Yanina Panzera Crespo
- Directores de la Tesis: Clara Goday Baylina (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1998
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: José Pascual Abad Lorenzo (secret.), Nicolás Jouve de la Barreda (voc.), Pedro Esponda Fernández (voc.), Alfredo Villasante Atienza (voc.)
- Materias:
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- Resumen
Se ha caracterizado un nuevo anticuerpo monoclonal, 224, que en Drosophila reconoce la cadena pesada de la miosina citoplásmica (miosina II) codificada por el gen zipper.
Sugerimos que en el resto de los organismos estudiados el anticuerpo monoclonal 224 reconoce también la cadena pesada de la miosina citoplásmica, o bien, otra proteína similar de tipo miosina.
El anticuerpo 224 nos permite detectar la miosina citoplásmica (miosina II) en los centrosomas y el huso de Drosophila tanto en mitosis como en meiosis. Hasta el momento no se había descrito la presencia de miosina en estas estructuras.
Se ha caracterizado un nuevo anticuerpo monoclonal, 337, que en Drosophila reconoce una proteína no descrita hasta la fecha que hemos denominado p337. Esta proteína, además de estar presente en los centrosomas, se concentra en el huso medio y midbody durante la meiosis masculina.
En la secuencia de la proteína p337 aparecen 12 motivos dedos de zinc altamente conservados y que muestran una elevada homología con los presentes en factores de transcripción susceptibles de mediar interacciones con el DNA.
Entre el resto de motivos presentes en la secuencia de la proteína p337 cabe destacar un posible motivo de localización nuclear y una homología considerable con una región anteriormente descrita como responsable de la localización centrosómica.
