Regulación de la S-adenosilmetionina sintetasa por óxido/reducción y fosforilación por proteína quinasa C
- Autores: Cristina Durán González
- Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1994
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: José María Mato (presid.), Margarita Fernández Martín (secret.), Juan Emilio Feliu Albiñana (voc.), Susana Alemany de la Peña (voc.), Juan Viña Ribes (voc.)
- Programa de doctorado: DESCONOCIDO
- Materias:
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- Resumen
LA S-ADENOSILMETIONINA APARECE EN HIGADO DE RATA EN DOS FORMAS ENZIMATICAS: LA SAM-ST DE ALTO Y BAJO PESO MOLECULAR; DIMERO Y TETRAMERO DE LA MISMA SUBUNIDAD.
AMBAS FORMAS ENZIMATICAS SON INHIBIDAS EN PRESENCIA DE GSSG. LA INHIBICION DE LA ACTIVIDAD COMO CONSECUENCIA DE LA OXIDACION CON GSSG PRODUCE LA DISOCIACION A UN MONOMERO INACTIVO, TANTO DEL DIMERO COMO DEL TETRAMERO, COMO CONSECUENCIA DE LA FORMACION DE UN PUENTE DISULFURO INTRASUBUNIDAD.
POR OTRA PARTE, LAS DOS ISOFORMAS DE SAM-ST PRESENTES EN HIGADO DE RATA SON FOSFORILADAS "IN VITRO" POR LA PROTEINA QUINASA C (PKC), EN LA THR 342, LO QUE PRODUCE UNA ACTIVACION DE 1.4 VECES DEL DIMERO, ACOMPAÑADA DE UNA DISOCIACION A MONOMERO ACTIVO DEL MISMO, MIENTRAS QUE NO AFECTA A LA ACTIVIDAD NI AL ESTADO OLIGOMERICO DE LA FORMA DE ALTO PESO MOLECULAR. POR OTRA PARTE, LA FOSFORILACION POR PKC NO MODIFICA LOS PARAMETROS CINETICOS DE NINGUNA DE LAS ISOFORMAS PARA NINGUNO DE SUS DOS SUSTRATOS. LA REFOSFORILACION DE LAS MUESTRAS TRATADAS CON FOSFATASA ALCALINA, SE PRODUCE EN EL MISMO RESIDUO QUE LA FOSFORILACION, LA THR 342.
