Desembalaje de estructuras nucleoproteicas por modificación química de los residuos de lisina

• Autores: María Ángela Nieto Toledano
• Directores de la Tesis: Enrique Palacián Gil (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1987
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Jaime Palau Albet (presid.), Francisco José Hernández Sánchez (secret.), Ricardo Amils Pibernat (voc.), Francisco Montero Carnerero (voc.), Pere Suau León (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
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• Resumen

  • Este trabajo se ha centrado en el estudio de dos particulas nucleoproteicas nucleosomas y ribosomas utilizadas como modelo de interacciones entre acidos nucleicos y proteinas. Estas interacciones son fundamentalmente de tipo electrostatico por lo tanto es interesante determinar el efecto producido en estas particulas tras la perturbacion de interacciones de este tipo. Para ello se ha utilizado como instrumento metodologico la modificacion quimica de los residuos de lisina con anhidridos de acidos carboxilicos. Hemos determinado que los residuos de lisina estan implicados en la union de las proteinas al dna pero no lo estan en la union de las proteinas nucleosomicas entre si. Se ha establecido un procedimiento para la obtencion de particulas nucleosomicas deficientes en un dimero de histonas h2a-h2b y se ha determinado que la disociacion secuencial y asimetrica de los dos dimeros h2a-h2b del nucleosoma no se debe a una asimetria estructural de esta particula. En cuanto a particulas ribosomicas hemos establecido un sistema de desensamblaje de la subunidad ribosomica 60s de levadura que permite la obtencion de particulas con distinto grado de deficiencia en proteinas. Estas particulas son capaces de reconstituir particulas completas y activas tras la adicion de las proteinas disociadas correspondientes.