Aislamiento y caracterización del gen sheA de Escherichia coli K-12, que codifica una toxina hemolítica secretada
- Autores: Francisco Javier del Castillo Fernández del Pino
- Directores de la Tesis: Felipe Moreno Herrero (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 2000
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Juan Ramón Lacadena Calero (presid.), José Berenguer Carlos (secret.), Josep Casadesús Pursals (voc.), Antonio Tormo Garrido (voc.), Francisco García del Portillo (voc.)
- Materias:
- Texto completo no disponible (Saber más ...)
- Resumen
Las hemolisinas son toxinas que provocan la lisis celular desestabilizando la estructura de la membrana plasmática, siendo uno de los tipos de factores de virulencia más frecuentes en basterias patógenas. La estirpe comensal Escherichia coli K-12 ha sido considerada tradicionalmente como no hemolítica.
Sin embargo, la hiperproducción en E. Coli K-12 de varios reguladores transcripcioinales provoca la aparición de un fenotipo hemolítico que no se expresa en las condiciones habituales de cultivo. En este trabajo se ha clonado un nuevo gen cromosómico de E.coli K-12, sheA, cuyo producto presenta actividad hemolítica por sí mismo. El polipeptido SheA carece de péptido señal y de otras señales conocidas para la secreción, a pesar de lo cual es exportado de SheA es independiente de su actividad hemolítica y es acompañada por la liberación transitoria al medio de componenetes periplásmicos, sin que se detecte lisis o perdida de viabilidad de las celulas productoras. La hemolisina SheA no presenta similitudes con otras toxinas citoliticas, siendo el prototipo de una nueva familia de citolisinas. Existen genes homologos de sheA en varias enterobacterias patogenas, de los cuales hemos clonado y caracterizado los correspondientes a E.coli O157:H7 y Shigella flexneri.
