Resumen de Co-inmovilización de la cloroperoxidasa y la fructosa-6-fosfato aldolasa para su utilización en la síntesis de pre-d-fagomina
Los procesos biocatalíticos son una potente herramienta que se ha desarrollado como una alternativa a la química tradicional en el campo de la síntesis orgánica. Las enzimas son catalizadores naturales y mucho menos estables que los catalizadores metálicos empleados en la química más tradicional. Debido a ello al intensificar estos procesos biocatalíticos es necesario abordar el estudio de la inmovilización de las enzimas con la finalidad de aumentar su estabilidad y posibilitar su reutilización.
En esta tesis se abordó el estudio de un sistema multienzimático propuesto para la síntesis de la D-fagomina. Este sistema consistía en la oxidación del 3-[(benciloxicarbonil)amino]-3-aminopropanol catalizada por la cloroperoxidasa de Caldariomyces fumago para obtener 3-[(benciloxicarbonil)amino]-3-amino- propionaldehído y la posterior adición de la dihidroxiacetona a este aldehído catalizada por la fructosa-6-fosfato aldolasa para obtener (3S,4R)-6-[(benciloxicarbonil)amino]-5,6-dideoxihex-2-ulosa, la cual se cicla mediante una reducción con el catalizado H2/Pd para obtener la D-fagomina.
La fructosa-6-fosfato aldolasa se produjo en el laboratorio fusionada a una cola de histidinas, la cual se utilizó para purificar e inmovilizar la enzima y la cloroperoxidasa se compró directamente a un laboratorio.
Se realizó el estudio de la inmovilización de ambas enzimas y se establecieron unas condiciones de compromiso para realizar la co-inmovilización de ambas en un mismo soporte. Este derivado co-inmovilizado fue aplicado en la síntesis de pre-D-fagomina y se estudiaron las condiciones de reacción hasta conseguir un rendimiento de producto dos veces mayor que al utilizar las enzimas solubles.
