La fosforilación de la proteína tau por la glucógeno sintasa quinasa-3

• Autores: Juan Ramón Muñoz Montaño
• Directores de la Tesis: Javier Díaz Nido (dir. tes.), Francisco Moreno (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1998
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Federico Mayor Menéndez (presid.), Manuel Ros Pérez (secret.), Jesús Benavides Yanguas (voc.), Ignacio Torres Alemán (voc.), Manuel Guzmán Pastor (voc.)
• Calificación: Desconocido
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
      • Proteínas
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• Resumen

  • La proteína tau es fosforilada por la glucógeno sintasa quinasa 3 in vitro en cultivos celulares e in vivo en cerebros de ratas. Como consecuencia de dicha fosforilación se puede regular la estabilidad de los microtúbulos. En las neuronas en crecimiento es necesario que los microtúbulos se encuentren en un estado de dinamismo que permita el crecimiento axonal, para ello es indispensable que la proteína tau se encuentre parcialmente fosforilada. La fosforilación de la proteína tau mediada por la glucógeno sintasa quinasa 3 puede regular este proceso, de modo que esta quinasa es imprescindible para el crecimiento axonal, y todos los sistemas de regulación que a ella le afecten.