Estudio y mejora de la secreción de proteinas recombinantes en "Escherichia coli"

• Autores: Julián Pérez Pérez
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1995
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: José Miguel Hermoso (presid.), José María Almendral del Río (secret.), Julian Perera (voc.), Rafael Pérez Mellado (voc.), Juan Alfonso Ayala Serrano (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
  • Ciencias de la vida
    • Genética
      • Ingeniería genética
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• Resumen

  • UN MODO DE PRODUCIR PROTEINAS RECOMBINANTES EN ESCHERICHIA COLI ES DIRIGIRLAS AL PERIPLASMA EN VIRTUD DE SU FUSION A UN PEPTIDO SEÑAL. ALGUNAS PROTEINAS RECOMBINANTES SOBREPRODUCIDAS NO SE SECRETAN EFICAZMENTE, ACUMULANDOSE EN EL CITOPLASMA.

    ESTO PUEDE SER DEBIDO A QUE ALGUN ELEMENTO DE LA RUTA DE SECRECION SE CONVIERTE EN LIMITANTE. ESTO SE PODRIA EVITAR PROPORCIONANDO A LA BACTERIA COPIAS ADICIONALES DE LOS GENES IMPLICADOS EN EL PROCESO DE SECRECION DE PROTEINAS. SE HAN SUPLEMENTADO CEPAS DE E. COLI CON COPIAS DE ESTOS GENES, Y COMO RESULTADO SE HA MEJORADO LA PRODUCCION PERIPLASMICA DE DOS PROTEINAS RECOMBINANTES:

    A) SE HA MEJORADO LA SECRECION DE LA INTERLEUKINA 6 HUMANA INCIDIENDO EN EL PASO DE LA TRANSLOCACION DE LA PROTEINA A TRAVES DE LA MEMBRANA CITOPLASMICA CON AYUDA DE LOS GENES PR1A4 Y SECE.

    B) LA MEJORA DE LA SECRECION DEL FACTOR ESTIMULADOR DE COLONIAS GRANULOCITICAS HUMANO SE LOGRO AUMENTANDO LA SOLUBILIDAD DEL PRECURSOR, CON AYUDA DE LOS GENES DNAK Y DNAJ.