Caracterización funcional y estructural de la proteína p16.7 del bacteriófago 29
- Autores: Alejandro Serna Rico
- Directores de la Tesis: Johannes Jozef Meijer Wilhelmus (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 2002
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Juan Ortín Montón (presid.), Ángel Zaballos Sanz (secret.), Crisanto Gutiérrez Armenta (voc.), Gloria del Solar Dongil (voc.), José Berenguer Carlos (voc.)
- Materias:
- Texto completo no disponible (Saber más ...)
- Resumen
Para la realización de esta tesis, se analizo la ORF16.7 del bacteriófago 029 con los siguientes objetivos:
Determinar si la ORF16.7 constituye un gen y analizar la síntesis de la proteína p16.7 durante el ciclo viral.
Determinar el sitio de la célula infectada en la que se localiza la proteína p16.7 y determinar la región de la proteína p16.7 responsable de esta localización.
El análisis de la conformación global de la proteína p16.7 de 029 en solución. Determinar su grado de oligomerización y las regiones de la proteína responsables del estado de asociación de la misma.
Estudio de la función de la proteína p16.7 en la replicación in vivo e in vitro así como las interacciones de la proteína p16.7 con los componentes presentes durante el ciclo infectivo del bacteriófago 029.
Determinar las regiones de la proteína p16.7 responsables de las distintas funciones de la misma.
Con el trabajo realizado y que se muestra en la tesis se demostró que:
La ORF16.7 codofica una proteína de 130 aminoácidos denominada p16.7.
Dicha proteína se expresa en cantidades altas a tiempos tempranos de la infección y permanece estable durante todo el ciclo infectivo de 029.
La p16.7 es una proteína integral de membrana. Los 20 aminoácidos del extremo N-terminal son los responsables de la localización de la proteína en la membrana celular.
La eficiencia de la replicación del DNA de 029 in vivo está afectada en ausencia de la proteína p16.7, especialmente a tiempos tempranos del a infección.
La proteína p16.7ª interacciona con la proteína terminal (TP) in vitro.
Dicha interacción no se produce cuando la TP está formando un heterodímero con la DNA polimerasa.
La proteína p16.7ª tiene afinidad por DNA, siendo la afinidad por ssDNA unas veinte veces mayor que poe dsDNA.
La proteína p16.7ª se une a la banda simple desplazada de los intermedios replicativos generados durante la replicación del DNA
