Centros reguladores implicados en la disociacion actina-meromiosina pesada

• Autores: M. Jesus Gil Calvo
• Lectura: En la Universidad de Navarra ( España ) en 1988
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Esteban Santiago Calvo (presid.), María Pilar Sesma Egozcue (secret.), Natalia Maria Lopez Moratalia (voc.), Miguel Garcia Gonzalez (voc.), Josefa Liboria Segovia Parra (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Proteínas
    • Química macromolecular
      • Polipéptidos y proteínas
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• Resumen

  • Se han estudiado el efecto de varios aniones, nucleotidos y oxidantes sobre las propiedades mas importantes del sistema acto-meromiosina pesada. Los aniones bicarbonato y tiocianato, a concentraciones no superiores a 20 y 100 mm respectivamente, no modifican la actividad mg2+-atpasa de la meromiosina pesada pero disminuyen el proceso de union de ambas proteinas y son capaces de inducir su disociacion. Tanto los nucleosidos trifosfato de purina como los de pirimidina a concentraciones 0,2 mm producen disociacion reversible de los complejos acto-meromiosina pesada siendo mas eficaces los de purina; los nucleosidos difosfato de las mismas bases nitrogenadas a concentraciones 0,5 mm no inducen disociacion de ambas proteinas. El glutation oxidado y 2,6-diclorofenol indofenol, que producen la formacion de puentes disulfuro entre los grupos sh1 y sh2 del subfragmento 20 k de la cabeza de la meromiosina pesada, inhiben la actividad mg2+-atpasa de la meromiosina pesada asi como su activacion por actina; tambien estos oxidantes retrasan y disminuyen el proceso de union de ambas proteinas y son capaces de inducir su disociacion. Estos resultados sugieren que existen en la molecula de meromiosina pesada centros reguladores de naturaleza cationica diferentes de los centros cataliticos, a los que se unen los nucleotidos y aniones para inducir la disociacion de los complejos acto-meromiosina pesada.