Análisis estructural en lectinas animales. Un nuevo plegamiento el dominio C.U.B.

• Autores: Paloma Fernández Varela
• Directores de la Tesis: José Antonio Romero Garrido (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1998
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Cecilio Giménez Martín (presid.), Mauricio García Mateu (secret.), Manuel Rico Sarompas (voc.), Dolores Solís Sánchez (voc.), Guillermo Gimenez Gallego (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: Biblos-e Archivo
• Resumen

  • Las lectinas son proteínas ubicuas representadas en todos los organismos a lo largo de la escala evolutiva y que juegan un papel destacable en el reconocimiento molecular, estando implicadas en una gran variedad de funciones. Se caracterizan por la capacidad de unirse a carbohidratos, aunque la especificidad es diversa.

    Se han determinado, mediante cristalografía de rayos-X, la estructuras tridimensionales de una lectina heterodimérica glicosilada del plasma seminal de cerdo (PSP-I/PSP-II) y del polipéptido glicosilado del plasma seminal de toro (aSFP) a 2,4 y 1,9 A respectivamente.

    Ambos pertenecen a una nueva familia de proteínas denomindas Espermadhesinas que intervienen en las primeras etapas de la fecundación animal y estructuralmente poseen un módulo de plegamiento denominado CUB presente en otras proteínas muchas de las cuales están implicadas en procesos de desarrollo.

    También se han determinado la estructura de la galectina de pollo, CG-16, a 2815 A de resolución, que al igual que el resto de proteínas resueltas de la misma familia, presentan un plegamiento de tipo "jelly roll"..