Caracterizacion de los isoenzimas de la alcohol deshidrogenasa de rata

• Autores: Pere Julià i Ballbé
• Lectura: En la Universitat Autònoma de Barcelona ( España ) en 1988
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Emilio Herrera Castillón (presid.), Roser Gonzàlez-Duarte (secret.), Fausto García Hegardt (voc.), Hans Jornvall (voc.), Claudi Miquel Cuchillo Foix (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Enzimología
      • Proteínas
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• Resumen

  • Mediante electroforesis en geles de almidon de homogenados de diferentes organos de rata se identificaron tres isoenzimas de la alcohol deshidrogenasa: adh-1 adh-2 y adh-3. Estos isoenzimas se purificaron a homogeneidad y se efectuo su caracterizacion molecular (dimeros de 80 kd de peso molecular y de dos subunidades identicas de 40 kd 4 atomos de zinc por molecula...). Seguidamente se analizaron tambien sus propiedades cineticas (especificidad de coenzima y sustrato perfiles de ph...). La comparacion de estos tres isoenzimasadh de rata con el sistema isoenzimatico adh humano muestra una estrecha analogia entre ambos tal: adh-3 presenta propiedades similares a las de la clase i adh-2 a las de la clase iii y adh-1 posiblemente a las de la clase ii. La localizacion especifica y sus propiedades cineticas sugieren que los isoenzimas adh-1 y adh-3 actuan como barreras metabolicas de proteccion del organismo ante alcoholes y aldehidos externos mientras que el isoenzima adh-2 tiene importancia en el metabolismo de los alcoholes y aldehidos endogenos de cadena hidrocarbonada elevada. Se estudio tambien la importancia relativa de estos isoenzimas en el metabolismo del etanol. La determinacion de la secuencia primaria del isoenzima adh-2 (373 residuos) se realizo mediante el analisis de los peptidos derivados de tres tipos de digestiones diferentes. La secuencia hallada explica las propiedades molecularesde este isoenzima (coeficiente de absorcion molar movilidad electroforetica peso molecular etc...) asi como sus caracteristicas propiedades cineticas (elevadas k sobre m poca inhibicion por el pirazol y sus derivados etc...). Finalmente la comparacion con las secuencias de otros isoenzimas adh de diferentes mamiferos confirma el modelo evolutivo general propuesto para las alcohol deshidrogenasas con zinc en su centro activo.