Regulacion hormonal de las caseina quinasas hepaticas

• Autores: Jorge Grande Iglesias
• Lectura: En la Universitat Autònoma de Barcelona ( España ) en 1990
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Joan Josep Guinovart i Cirera (presid.), Manuel Palacín Prieto (voc.), Neus Potau Vilalta (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Enzimología
      • Hormonas
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• Resumen

  • La administracion de insulina a ratas adultas alimentadas causo una inactivacion de la caseina quinasa 2 hepatica. El efecto de la insulina fue debido a un incremento de la km aparente para la proteina sustrato y la magnitud del efecto fue dependiente del sustrato utilizado. De forma opuesta la insulina activo la caseina quinasa 1 hepatica mediante una disminucion de los valores de km aparente para diferentes proteinas sustrato. La adrenalina y el glucagon causaron una inactivacion de la caseina quinasa 1 y una activacion de la caseina quinasa 2. Ambos efectos fueron debidos a cambios de la km aparente para las distintas proteinas sustrato. Se observo una buena correlacion entre los cambios en la activacion tiempo- y dosis-dependiente de la glucogeno sintasa y la activacion/inactivacion de la caseina quinasa 2, promovida respectivamente por glucagon e insulina. Ambas caseina quinasas fueron capaces de fosforilar la subunidad del receptor de la insulina tanto en ausencia como en presencia de dicha hormona. La fosforilacion por la caseina quinasa 2, tanto en presencia de atp como de gtp, fue inhibida por bajas concentraciones de heparina. La incorporacion de fosfatos tuvo lugar en residuos serina y treonina. Dicha fosforilacion disminuyo parcialmente la actividad tirosina quinasa del receptor de la insulina. Por otra parte, la fosforilacion por la caseina quinasa 1 tuvo lugar en residuos serina y treoninas. Todo ello sugiere la implicacion de ambas caseina quinasas en los mecanismos de transmision de la señal hormonal.