Estructura y función de los transportadores de aminoácidos: adic como paradigma de los transportadores apc
- Autores: Mercé Ratera Bastardas
- Directores de la Tesis: Manuel Palacín Prieto (dir. tes.)
- Lectura: En la Universitat de Barcelona ( España ) en 2009
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Marçal Pastor Anglada (presid.), Xavier Carpena Vilella (secret.), Javier Casado Merediz (voc.)
- Materias:
- Texto completo no disponible (Saber más ...)
- Resumen
La búsqueda de homólogos procariotas a las subunidades ligeras de los Transportadores Heteromèricos de Aminoàcidos conllevó la selección de 13 proteínas candidatas para estudios de estructura-función de estos citados transportadores. Por estudios de estabilidad de la proteina pura junto a la caracterización funcional y estructural de los homólogos procariotas seleccionados se encontró el intercambiador de arginina:agmatina, AdiC, como mejor candidato para los estudis de estructura-función. Se determinó el triptófano en la posición 293 de la proteina AdiC responsable de la unión del sustrato arginina dada la existencia de una interacción cation-¿ entre el grupo guanidinio del sustrato arginina con los anillos aromaticos del triptófano en esta posición. La G292 se consideró estar también cerca del sitio de unión del sustrato. El cristal bidimensional del mutante puntual de AdiC_W293L dio la proyección de la primera estructura a nivel subnanometrico de un transportador de la gran familia de transportadores APC. Por comparación con las recientes estructuras atòmicas del mismo transportador AdiC y de un segundo miembro cristalizado a alta resolución de la familia APC (ApcT) se ha llegado a la conlcusión que el mutante puntual W293L de AdiC presenta una confomación distinta a los transportadores cristalizados en 3D.
